olej arganowy na włosy i inne sposoby
Oleje :Arganowy, jojoba, kokosowy, lniany i inne sposoby na zdrowe wlosy…

Wiele fenotypów w niedoborze fosfoglukwasu 1 AD 2

Posted in Uncategorized  by admin
September 10th, 2018

Każdy w pełni zmodyfikowany glikan jest zakończony dwiema ujemnie naładowanymi resztami kwasu sialowego. Tak więc, cząsteczka transferyny niesie łącznie cztery reszty kwasu sialowego. Jeśli defekt genetyczny upośledza syntezę glikanu prekursorowego w retikulum endoplazmatycznym, jedno lub oba miejsca glikozylacji transferyny mogą pozostać niezajęte (biała strzałka). Takie wady są klasyfikowane jako wrodzone zaburzenia glikozylacji typu I (CDG-I). W wrodzonych zaburzeniach glikozylacji typu II (CDG-II) defekt występuje w modyfikacji już przeniesionego glikanu. Obie reszty glikozylacji mogą mieć glikan, ale te glikany mogą nie zawierać końcowych reszt kwasu sialowego i kończyć się galaktozą, mannozą lub N-acetyloglukozaminą. Ogniskowanie izoelektryczne (IEF), które oddziela cząsteczki według różnic w ich punkcie izoelektrycznym, jest wykorzystywane do badania wrodzonych zaburzeń glikozylacji za pomocą układu opartego na żelu agarozowym, a następnie immunoprecypitacji w żelu z przeciwciałem do transferyny i ostatecznego barwienia osadu z błękitem Coomassie. W warunkach normalnej glikozylacji większość cząsteczek transferyny ma cztery reszty kwasu sialowego (tetrasialotransferyna) i tworzy jedno główne pasmo na IEF. Kilka cząsteczek transferyny ma pięć lub sześć reszt kwasu sialowego, które pojawiają się jako mniejsze prążki na IEF (liczby szare, nie pokazane na diagramach struktury molekularnej). Wady CDG-I można łatwo zidentyfikować z powodu występowania izoform transferyny z dwoma lub bez reszty kwasu sialowego wykrytych za pomocą IEF. W takich zaburzeniach nie obserwuje się sygnału monosialotransferyny (transferryny z jedną resztą kwasu sialowego). W CDG-II defekt może skutkować cząsteczkami transferyny bez żadnych, jednej, dwóch, trzech lub czterech reszt kwasu sialowego. Pacjent z defektem CDG-II zazwyczaj ma prążki o w przybliżeniu jednakowej intensywności we wszystkich pozycjach od 0 do 3 lub o gładkim gradiencie intensywności, podczas gdy w większości przypadków tetrasialotransferryna wykazuje bardziej intensywny sygnał z powodu aktywności resztkowej. U naszych pacjentów sygnał transferyny z dwoma resztami kwasu sialowego (disialotransferyną) może być bardziej intensywny niż sygnał dla jednej lub trzech reszt (jak w próbce od Pacjenta 1.1). Sygnał z dwoma resztami kwasu sialowego prawdopodobnie powstaje z mieszaniny cząsteczek transferyny, które mają jedno niezajęte miejsce glikozylacji, jak również cząsteczki transferyny, które są zajęte w obu miejscach przez glikany, ale mają tylko dwie końcowe reszty kwasu sialowego. Pacjenci w tym badaniu mieli cechy zarówno CDG-I jak i CDG-II, jak wykazał IEF, sugerując nowe zaburzenie. N-glikozylacja białka jest wszechobecnym procesem we wszystkich systemach narządów. Podczas N-glikozylacji prekursory glikanów są składane z jednostek monosacharydowych, a następnie kowalencyjnie przyłączone do reszt asparaginowych w powstającym łańcuchu peptydowym białka (Figura 1).
[hasła pokrewne: koagulacja na podczerwień, leki na serce nazwy, testy na nietolerancję pokarmową ]

Tags: , ,

Comments are closed.

Powiązane tematy z artykułem: koagulacja na podczerwień leki na serce nazwy testy na nietolerancję pokarmową